Схема построения и решение полипептидной пептидной цепи

I. Резюме
Пептиды представляют собой особые макромолекулы, последовательности которых необычны по своим химическим и физическим свойствам.Некоторые пептиды трудно синтезировать, тогда как другие относительно легко синтезировать, но трудно очистить.Практическая проблема заключается в том, что большинство пептидов слабо растворимы в водных растворах, поэтому при нашей очистке соответствующая часть гидрофобного пептида должна быть растворена в неводных растворителях. Следовательно, эти растворители или буферы, вероятно, будут сильно несовместимы с использованием биологических экспериментальных процедур, так что техническим специалистам строго запрещено использовать пептид в своих целях, так что ниже приведены некоторые аспекты разработки пептидов для исследователей.

Схема построения и решение полипептидной пептидной цепи
Во-вторых, правильный выбор синтетических сложных пептидов.
1. Общая длина последовательностей с пониженной регуляцией.
Пептиды, содержащие менее 15 остатков, получить легче, поскольку размер пептида увеличивается, а чистота сырого продукта снижается.Поскольку общая длина пептидной цепи превышает 20 остатков, ключевой проблемой является точное количество продукта.Во многих экспериментах легко получить неожиданные эффекты, уменьшив остаточное число ниже 20.
2. Уменьшить количество гидрофобных остатков.
Пептиды с большим преобладанием гидрофобных остатков, особенно в области 7-12 остатков от С-конца, обычно вызывают синтетические трудности.Это рассматривается как неадекватная комбинация именно потому, что при синтезе получается лист B-складки.«В таких случаях может быть полезно преобразовать более двух положительных и отрицательных остатков или поместить Gly или Pro в пептид, чтобы разблокировать пептидную композицию».
3. Подавление «трудных» остатков
«Существует ряд остатков Cys, Met, Arg и Try, которые обычно нелегко синтезировать».Ser обычно используется в качестве неокисляющей альтернативы Cys.
Схема построения и решение полипептидной пептидной цепи

В-третьих, улучшить правильный выбор растворимых в воде веществ.
1. Отрегулируйте клемму N или C.
По сравнению с кислыми пептидами (то есть отрицательно заряженными при pH 7) особенно рекомендуется ацетилирование (ацетилирование N-конца, C-конец всегда сохраняет свободную карбоксильную группу) для увеличения отрицательного заряда.Однако для основных пептидов (то есть положительно заряженных при pH 7) особенно рекомендуется аминирование (свободная аминогруппа на N-конце и аминирование на C-конце) для увеличения положительного заряда.

2. Значительно сократить или удлинить последовательность

Некоторые из последовательностей содержат большое количество гидрофобных аминокислот, таких как Trp, Phe, Val, Ile, Leu, Met, Tyr и Ala и т. д. Когда количество этих гидрофобных остатков превышает 50%, их обычно нелегко растворить.Может быть полезно удлинить последовательность для дальнейшего увеличения положительных и отрицательных полюсов пептида.Второй вариант — уменьшить размер пептидной цепи для увеличения положительных и отрицательных полюсов за счет снижения активности гидрофобных остатков.Чем сильнее положительные и отрицательные стороны пептидной цепи, тем больше вероятность того, что она вступит в реакцию с водой.
3. Положите водорастворимый остаток
Для некоторых пептидных цепей сочетание некоторых положительных и отрицательных аминокислот может улучшить растворимость в воде.Наша компания рекомендует N-конец или С-конец кислых пептидов комбинировать с Glu-Glu.Давали N- или C-конец основного пептида, а затем Lys-Lys.Если заряженную группу невозможно разместить, Ser-Gly-Ser также можно разместить на N- или C-конце.Однако этот подход не работает, когда стороны пептидной цепи изменить нельзя.