Эти противомикробные пептиды первоначально были получены из защитных систем насекомых, млекопитающих, амфибий и т. д. и в основном включают четыре категории:
1. Цекропин изначально присутствовал в иммунной лимфе цекропиамота, который в основном встречается у других насекомых, а аналогичные бактерицидные пептиды обнаруживаются также в кишечнике свиней.Они обычно характеризуются сильнощелочной N-концевой областью, за которой следует длинный гидрофобный фрагмент.
2. Антимикробные пептиды Xenopus (магайнин) получают из мышц и желудка лягушек.Также было обнаружено, что структура антимикробных пептидов xenopus является спиральной, особенно в гидрофобных средах.Конфигурацию антипептидов ксенопуса в липидных слоях изучали методом N-меченого твердофазного ЯМР.Судя по химическому сдвигу ациламинового резонанса, спирали антипептидов xenopus представляли собой параллельные двухслойные поверхности и могли сходиться, образуя клетку диаметром 13 мм с периодической спиральной структурой размером 30 мм.
3. Защитные пептиды дефенсина получают из поликариотических нейтрофилов человека, полимакрофагов кролика с полной ядерной долькой и кишечных клеток животных.Группа антимикробных пептидов, аналогичных защитным пептидам млекопитающих, была выделена из насекомых и названа «защитными пептидами насекомых».В отличие от защитных пептидов млекопитающих, пептиды защиты от насекомых активны только против грамположительных бактерий.Даже пептиды защиты насекомых содержат шесть остатков Cys, но способ дисульфидного связывания друг с другом различен.Способ связывания внутримолекулярного дисульфидного мостика антибактериальных пептидов, экстрагированных из меланогаста дрозофилы, аналогичен механизму связывания защитных пептидов растений.В кристаллических условиях защитные пептиды представлены в виде димеров.
4. Тахиплезин получают из мечехвоста, называемого мечехвостом.Исследования конфигурации показывают, что он принимает антипараллельную конфигурацию B-складывания (3-8 позиций, 11-16 позиций), в которойβ-угол соединен друг с другом (8-11 позиции), и между 7-м и 12-м положениями, а также между 3-м и 16-м положениями образуются две дисульфидные связи.В этой структуре гидрофобная аминокислота расположена по одну сторону плоскости, а шесть катионных остатков появляются на хвосте молекулы, поэтому структура также является биофильной.
Отсюда следует, что почти все антимикробные пептиды имеют катионную природу, хотя они различаются по длине и высоте;На верхнем конце, будь то в форме альфа-спирали илиβОбщим признаком является складчатая битропическая структура.
Время публикации: 20 апреля 2023 г.