Ферменты (ферменты) представляют собой уникальный тип белка, который обладает высокой каталитической активностью и специфичностью. Синтез и деградация белков, жиров, сахаров и многих сложных химических реакций в жизненных процессах все тесно связаны с ферментами. Было обнаружено приблизительно 700 типов ферментов, которые могут быть классифицированы на шесть категорий на основе их функций: трансферы, гидролазы, оксидоредуктазы, лиазы, изомеразы, лигазы или синтетазы. Некоторые ферменты в организме имеют разные структуры и размеры, но имеют одну и ту же каталитическую функцию, и эти ферменты называются изозимами. Например, изоцитратдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и РНКаза принадлежат изозимам. Непротеиновые органические молекулы или металлы, которые связываются со структурой фермента, в совокупности называются ко-энзиментами. Некоторые ферменты использовались в клинических методах лечения, таких как амилаза и пепсин, которые могут помочь пищеварению, стрептокиназу, которая может растворять сгустки и абсцессы крови, а также фициновую протеазу, которая может убивать паразиты и противовоспалительные препараты.
Свойства и идентификационные реакции ферментов такие же, как и у белков.
Пептиды являются промежуточными продуктами гидролиза белка. Как правило, они относятся к веществам, состоящим из 2-20 аминокислот, с линейной или циклической структурой. Нет четкой границы между полипептидами и белками. Многие полипептиды обладают биологической активностью. Например, пиявки могут коагулировать кровь, пептиды кожи лягушки могут расширить кровеносные сосуды, а ингибирующие вещества морских зайцев могут бороться с опухолями. Некоторые растительные полипептиды представляют собой циклические пептиды с -с -цепей, такие как токсичные циклические пептиды. Некоторые пептиды с фенольными соединениями могут снизить кровяное давление. Существуют также пептиды окситоцина в стеблях солодки белого цветов и антилипидных расщепленных пептидов в женьшене.
Основное различие между молекулами белка и полипептидами заключается в более сложной пространственной компоновке белков. Полипептиды представляют собой α-аминокислотные соединения, соединенные пептидными связями, а также являются промежуточными продуктами гидролиза белка. Соединения, образованные дегидратационным сокращением двух аминокислотных молекул, называются дипептидами, и аналогично, существуют также трипептиды, тетрапептиды, пентапептиды и т. Д. Соединения, образованные дегидратационными конденсацией трех или более аминокислотных молекул, могут быть названы полипептидами. Полипептиды имеют четкое определение на основе передовой органической химии. Белки являются важным компонентом всех клеток и тканей в организме человека. Белки должны участвовать во всех важных компонентах организма. Вообще говоря, белки составляют приблизительно 18% всех качеств тела, и самое главное, что они связаны с жизненными явлениями. Белки образуются полипептидными цепями аминокислот, «обезвоживающих и сжимающихся» посредством намотки и складывания, и имеют определенную пространственную компоновку. Кроме того, белок является очень не специфической макромолекулой, которая не легко поглощается и должна быть разложена на аминокислоты или мелкие пептиды во время расщепления, прежде чем его можно будет поглощать. Когда мелкие пептиды впитываются в циркуляцию, нет отходов или метаболитов, и они могут полностью использовать организм.
Содержание белка высокое, обычно выше 10000. Чем больше молекулярная масса, тем более поверхностные антигенные детерминанты существуют, тем более стабильна химическая структура, и она с меньшей вероятностью будет уничтожена или устранена организмом. Они остаются в организме в течение долгого времени, давая достаточную возможность вступить в контакт с клетками, которые продуцируют антитела и стимулируют иммунный ответ организма. Маленькие молекулярные пептиды обладают низкой антигенностью или вообще отсутствуют антигеничности.
Время публикации: 2025-08-21