Молекулярная самосборка является вездесущей по своей природе и участвует в различной биологической активности, чтобы обеспечить упорядоченный прогресс физиологических функций и биохимических реакций организмов. Самосборка пептидов является важной частью молекулярной самосборки, и его превосходная биосовместимость обеспечивает новую идею для проектирования биомедицинских материалов с важной ценностью применения. В этом обзоре мы суммируем основные движущие силы в процессе самосборки пептидов, кратко вводим основные структуры, образованные самосборкой пептидов, и подробно обсудим влияние изменений окружающей среды (таких как pH, температура, ионная сила, специальные ионы, редокс состояния и свет) на структуру и свойства экологически реагиционных пептидов. В то же время направление применения и перспектива биоматериалов самосборки пептидов выясняются, и надеется предоставить ссылку на последующие исследования в этой области.
Молекулярная самосборка-это спонтанное явление, которое вездесущено по своей природе. Он тесно связан с молекулярной самосборкой от макроскопического природного ландшафта до микроскопического образования структуры двойной спирали ДНК в клетках. Существует много видов молекул со способностью самосборки в природе, включая сахара, белки, фосфолипиды и нуклеиновые кислоты. Они играют различные функции в организмах через структуру агрегации, образованную самосборкой, которая похожа на молекулярные машины или клеточные машины. Самосборка может не только генерировать различные функциональные микронаноструктуры, но также образовывать макроскопические супрамолекулярные агрегаты, видимые для невооруженного глаза, таких как гидрогели. Самосборка пептидов является важным аспектом молекулярной самосборки, и его превосходная биосовместимость обеспечивает новую идею для разработки биомедицинских материалов с важной ценностью применения, что привлекло большое количество внимания исследователей за последнее десятилетие. Эти пептиды спонтанно собирают и расположены через неполяриные аминокислоты в качестве гидрофобных фрагментов и полярных аминокислот в качестве гидрофильных фрагментов с образованием высоко упорядоченных наноструктур, таких как наносферы, нанотрубки и нанориббоны. Эти самосборные структуры также могут быть дополнительно интегрированы для формирования функциональных биоматериалов с конкретными структурами.
Традиционные гелевые материалы обычно готовятся ковалентным сшиванием и полимеризацией мелких органических молекул. Недостатки этого метода включают сложный процесс синтеза, сложность в модификации материала, отсутствие ответа на внешние стимулы, определенную цитотоксичность и сложность в деградации. Эти недостатки строго ограничивают его применение. Тем не менее, самосборка пептидов легче подготовлен и модифицировать, и обладает хорошей биосовместимостью и превосходными свойствами деградации, что показывает большой потенциал применения во многих областях, таких как тканевая инженерия, материалы с устойчивым высвобождением лекарств и антибактериальные материалы.
Время сообщения: 2025-07-01