Дисульфидные связи являются незаменимой частью трехмерной структуры многих белков. Эти ковалентные связи можно найти практически во всех внеклеточных пептидах и белковых молекулах.
Дисульфидная связь образуется, когда атом цистеина образуется ковалентная отдельная связь с другой половиной атома цистина в разных положениях в белке. Эти связи помогают стабилизировать белки, особенно те, которые секретируются из клеток.
Эффективное образование дисульфидных связей включает в себя несколько аспектов, таких как правильное лечение цистеинов, защита аминокислотных остатков, методы удаления защитных групп и методы спаривания.
Пептиды прививали дисульфидными связями
Гутуо организм обладает зрелой технологией кольца дисульфидной связи. Если пептид содержит только одну пару Cys, образование дисульфидной связи является простым. Пептиды синтезируются в твердой или жидкой фазах,
Затем он был окислен в растворе pH8-9. Синтез относительно сложный, когда необходимо сформировать две или более пар дисульфидных связей. Хотя образование дисульфидной связи обычно завершается в конце синтетической схемы, иногда введение предварительно сформированных дисульфидов выгодно для связывания или удлинения пептидных цепей. BZL - это группа защиты CYS, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS и т. Д., Широко используется в Symbiont. Мы специализируемся на синтезе дисульфидного пептида, включая:
1. Две пары дисульфидных связей образуются в молекуле, и между молекулами образуются две пары дисульфидных связей
2. Три пары дисульфидных связей образуются в молекуле, и между молекулами образуются три пары дисульфидных связей
3. Синтез инсулинового полипептида, где между различными пептидными последовательностями образуются две пары дисульфидных связей
4. Синтез трех пар пептидов, связанных с дисульфидом,
Почему цистеинил -аминогруппа (Cys) такая особенная?
Боковая цепь Cys имеет очень активную реактивную группу. Атомы водорода в этой группе легко заменяются свободными радикалами и другими группами и, таким образом, могут легко образовывать ковалентные связи с другими молекулами.
Дисульфидные связи являются важной частью трехмерной структуры многих белков. Дисульфидные мостовые связи могут снизить эластичность пептида, увеличить жесткость и уменьшить количество потенциальных изображений. Это ограничение изображения необходимо для биологической активности и структурной стабильности. Его замена может быть драматичной для общей структуры белка. Гидрофобные аминокислоты, такие как роса, Ile, Val, являются стабилизатором спирали. Потому что он стабилизирует α-спираль цистеина дисульфид-связок образования цистеина, даже если цистеин не образует дисульфидные связи. То есть, если бы все остатки цистеина находились в уменьшенном состоянии (-SH, несущего свободные сульфгидрильные группы), был бы высокий процент спиральных фрагментов.
Дисульфидные связи, образованные цистеином, долговечны для стабильности третичной структуры. В большинстве случаев S-S-мосты между связями необходимы для формирования четвертичных структур. Иногда остатки цистеина, которые образуют дисульфидные связи, находятся далеко друг от друга в первичной структуре. Топология дисульфидных связей является основой для анализа гомологии первичной структуры белка. Остатки цистеина гомологичных белков очень консервативны. Только триптофан был статистически более консервативным, чем цистеин.
Цистеин расположен в центре каталитического места тиолазы. Цистеин может образовывать ацильные промежуточные продукты непосредственно с субстратом. Пониженная форма действует как «буфер сера», который удерживает цистеин в белке в пониженном состоянии. Когда рН является низким, равновесие способствует сниженной форме -SH, тогда как в щелочной среде -SH более подвержено окисленности с образованием -SR, а R -это что -то иное, как атом водорода.
Цистеин также может реагировать с перекисью водорода и органическими пероксидами в качестве детоксикатора.
Время публикации: 2025-07-02