Дисульфидные связи являются неотъемлемой частью трехмерной структуры многих белков.Эти ковалентные связи можно обнаружить практически во всех внеклеточных пептидах и белковых молекулах.
Дисульфидная связь образуется, когда атом серы цистеина образует ковалентную одинарную связь с другой половиной атома серы цистеина в разных положениях белка.Эти связи помогают стабилизировать белки, особенно те, которые секретируются клетками.
Эффективное образование дисульфидных связей включает в себя несколько аспектов, таких как правильное управление цистеинами, защита аминокислотных остатков, методы удаления защитных групп и методы спаривания.
Пептиды были привиты дисульфидными связями.
Организм Gutuo имеет зрелую технологию кольца дисульфидной связи.Если пептид содержит только одну пару Cys, образование дисульфидной связи происходит напрямую.Пептиды синтезируются в твердой или жидкой фазах.
Затем его окисляли в растворе с pH 8-9.Синтез относительно сложен, когда необходимо образовать две или более пар дисульфидных связей.Хотя образование дисульфидной связи в схеме синтеза обычно завершается поздно, иногда введение предварительно образовавшихся дисульфидов выгодно для связывания или удлинения пептидных цепей.Bzl — защитная группа Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys и др., широко используемые в симбионте.Мы специализируемся на синтезе дисульфидных пептидов, включая:
1. Внутри молекулы образуются две пары дисульфидных связей и между молекулами образуются две пары дисульфидных связей.
2. Внутри молекулы образуются три пары дисульфидных связей и между молекулами образуются три пары дисульфидных связей.
3. Синтез полипептида инсулина, при котором между разными пептидными последовательностями образуются две пары дисульфидных связей.
4. Синтез трех пар пептидов с дисульфидной связью.
Почему цистеиниламиногруппа (Cys) такая особенная?
Боковая цепь Cys имеет очень активную реактивную группу.Атомы водорода в этой группе легко заменяются свободными радикалами и другими группами и, таким образом, могут легко образовывать ковалентные связи с другими молекулами.
Дисульфидные связи являются важной частью трехмерной структуры многих белков.Дисульфидные мостиковые связи могут снизить эластичность пептида, увеличить жесткость и уменьшить количество потенциальных изображений.Это ограничение изображения важно для биологической активности и структурной стабильности.Его замена может иметь драматические последствия для общей структуры белка.Гидрофобные аминокислоты, такие как Дью, Иле, Вал, являются стабилизатором спирали.Потому что он стабилизирует α-спираль дисульфидной связи образования цистеина, даже если цистеин не образует дисульфидных связей.То есть, если бы все остатки цистеина находились в восстановленном состоянии (-SH, несущие свободные сульфгидрильные группы), был бы возможен высокий процент спиральных фрагментов.
Дисульфидные связи, образуемые цистеином, устойчивы к стабильности третичной структуры.В большинстве случаев мостики SS между связями необходимы для образования четвертичных структур.Иногда остатки цистеина, образующие дисульфидные связи, в первичной структуре расположены далеко друг от друга.Топология дисульфидных связей является основой анализа гомологии первичной структуры белков.Цистеиновые остатки гомологичных белков очень консервативны.Только триптофан оказался статистически более консервативным, чем цистеин.
Цистеин расположен в центре каталитического центра тиолазы.Цистеин может образовывать ацильные промежуточные соединения непосредственно с субстратом.Восстановленная форма действует как «серный буфер», который удерживает цистеин в белке в восстановленном состоянии.Когда pH низкий, равновесие благоприятствует восстановленной форме -SH, тогда как в щелочной среде -SH более склонен к окислению с образованием -SR, а R - это что угодно, кроме атома водорода.
Цистеин также может реагировать с перекисью водорода и органическими пероксидами в качестве детоксиканта.
Время публикации: 19 мая 2023 г.